ING. BIOTECNOLOGIA
QUIMICA INORGANICA
CONOCIENDO A MI MOLECULA
KENIA LIZBETH PEÑA CADENA
PROFESOR: CESAR GONZALES GUTIERREZ
02-OCTUBRE-2014
"Conociendo a mi Molécula"
Introducción:
Más adelante les daré a conocer las proteínas que ayudan a mantener la integridad en un solo cromosoma, que no crezca demasiado grande ni que tampoco este en un tamaño pequeño, por ultimo les daré los mecanismos de cada una proteína y como actúa con el ADN.
Objetivo:
En mi molécula voy a demostrar cómo funciona, que ayuda a
que funcione y como lo daré a expresar para un buen entendimiento sobre los Telomeros, que lo integra, para que es importante en un ser vivo.
Resumen:
La telomerasa es la enzima responsable del mantenimiento de la longitud de los telómeros mediante la adición de secuencias repetitivas ricas en guanina, y su actividad se observa principalmente en
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gametos, células madre y células tumorales. En las células somáticas humanas el potencial de proliferación es limitado, alcanzando la senescencia luego de 50-70 divisiones celulares, debido a que la ADN polimerasa no es capaz de copiar el ADN en los extremos de los cromosomas. Por el contrario, en la mayoría de las células tumorales el potencial de replicación es ilimitado debido al mantenimiento de la longitud telomérica dado por la telomerasa. Los telómeros tienen proteínas adicionales que regulan la unión de la telomerasa. De la misma manera la telomerasa también se asocia con un complejo de proteínas que regulan su actividad. Este trabajo se centra en la estructura y función del complejo telómero/telomerasa y a cómo las alteraciones en su comportamientconducen al desarrollo de diversas enfermedades, principalmente cáncer. El desarrollo de inhibidores del sistema telómero / telomerasa podría ser un blanco con posibilidades prometedoras.
Telomeros
Los extremos de los cromosomas eucariotas tienen propiedades especiales en comparación con los extremos cromosómicos creados por fenómenos estocásticos. Hace más de 70 años Muller y McClintock establecieron que los extremos de los cromosomas eucariotas poseían una estructura especial necesaria para mantener la integridad de los cromosomas, a los que llamaron ‘telómeros’ Pocos años después, McClintock demostró que los telómeros poseen una función esencial para proteger la fusión de los extremos de los cromosomas. Décadas más tarde, diferentes técnicas moleculares revelaron que los extremos de los cromosomas consistían en repeticiones ricas en guanina.
Cuando la célula se divide se copian todos sus cromosomas, de modo que cada célula hija recibe una copia idéntica de todos los cromosomas. En cada ronda de replicación el ADN telomérico pierde un centenar de bases debido a la imposibilidad de la ADN polimerasa de concluir por completo el proceso de copia. De este modo, los telómeros terminan limitando la cantidad de veces que una célula se puede dividir, ya que la proliferación celular se frena cuando la longitud de los telómeros alcanza un valor critico que puede llevar a la muerte de las células y, consecuentemente, a la degeneración tisular relacionada con el envejecimiento. Sin embargo, una alternativa es que ese mismo proceso induzca la transformación tumoral, activando los mecanismos moleculares de mantenimientos de la longitud de los telómeros. Este mecanismo está mediado principalmente por la holoenzima telomerasa, un complejo ribonucleoproteico que es capaz de pegarse al telómero y alargarlo, añadiéndole secuencias teloméricas, con lo que se logra evitar el desgaste de las estructuras protectoras en esos tipos celulares y alcanzar una capacidad de proliferación prácticamente ilimitada.
Arquitectura funcional de los telómeros
El término telómero hace referencia a un gran complejo núcleo-proteico que se encuentra en los extremos de los cromosomas, donde su estructura es diferente del resto de la cromatina. Los telómeros funcionales son estructuras estables que no están sujetas a la degradación, la recombinación o la fusión con extremos de otros cromosomas, por lo que no son censados por los sistemas de reconocimiento de daño de ADN, aunque técnicamente un extremo cromosómico constituye un corte en la doble cadena de ADN. El ADN telomérico de prácticamente todos los organismos eucariotas consiste en secuencias cortas y repetitivas. La secuencia primaria y la organización de estas repeticiones es muy conservada en diferentes especies, ya que tales repeticiones suelen contener grupos de tres o más G, y la cadena que los contiene siempre constituye el extremo 3’ de los cromosomas.
El número de repeticiones en los telómeros varía ampliamente entre los diferentes organismos y también entre los correspondientes a un mismo organismo. Para todos los vertebrados, incluyendo los seres humanos, la secuencia repetitiva es d(TTAGGG). La extensión de los telómeros individuales puede variar desde pocos kb, como en algunas líneas celulares transformadas, o superar los 100 kb, por ejemplo, en algunas células de ratón. La mayor parte de
La cadena de ADN telomérico rica en G está siempre orientada en sentido 5’-3’ hacia la parte terminal del cromosoma, con el extremo 3´ extendido en aproximadamente 200 nucleótidos como consecuencia de la replicación terminal. El extremo 3’ extendido rico en G puede formar estructuras complejas de los telómeros, los G-quadruplex. Estas estructuras pueden adoptar diferentes conformaciones, y se mantienen unidas por planos cuadrados de cuatro guaninas que interactúan mediante la formación de puentes de hidrógeno Hoogsteen. La formación de tales estructuras en los telómeros puede ser un problema para la replicación del ADN y el mantenimiento de los telómeros. Los telómeros forman grandes estructuras de bucle llamados bucles de los telómeros, o T-bucles, que sirven para secuestrar el extremo terminal de los cromosomas. Aquí, el ADN de una sola hebra se enrosca alrededor de un largo círculo estabilizado por proteínas de unión al telómero. Al final del bucle T, el ADN telomérico de una sola hebra se entrelaza con una región de ADN doble cadena dando lugar a una estructura de triple hebra denominada bucle de desplazamiento o D-bucle.
Complejo proteico relacionado al telómero
A pesar que la función de los telómeros se conserva en diferentes organismos, la arquitectura y la composición de las proteínas con las que interactúan son muy variadas y parece haber cambiado rápidamente a lo largo de la evolución. En los seres humanos, los telómeros están sujetos a un complejo de seis proteínas llamado shelterina o complejo protector, compuesto por TRF1 y TRF2 que a su vez interactúan con RAP1, TIN2, TPP1 y POT1 para asociarse al ADN telomérico de doble y simple cadena. La shelterina impide la activación de un mecanismo de reparación de ADN (MRA) en los extremos de los cromosomas y actúa en la regulación de la actividad de la holoenzima encargada de la extensión de los telómeros, la telomerasa.En las células humanas, las proteínas de interacción con los telómeros más conocidas son TRF1 y TRF2. El primero en ser identificado fue TRF1. La secuencia C-terminal de esta proteína reconoce específicamente un fragmento de ADN telomérico y actúa como regulador negativo de la longitud telomérica. TRF2 es otro regulador negativo de la longitud telomérica y tiene funciones como estabilizador de la secuencia G repetitiva que sobresale y es capaz de prevenir fusiones teloméricas.
Las proteínas TRF1 y TRF2 restringen la actividad de la telomerasa, inhibiendo la elongación de los telómeros. Además, están involucradas en dos vías importantes (ATM y ATR) que censan daño potencial en el ADN.
En los telómeros humanos TRF2 recluta a la proteína RAP1 cuya sobreexpresión causa alargamiento telomérico. RAP1 es un componente del complejo shelterina en los telómeros de mamíferos, pero su papel in vivo en la biología telomérica aún se desconoce.
TIN2 es una proteína que presenta dos isoformas derivadas de splicing alternativo, de las cuales se desconocen las diferencias a nivel funcional. La actividad de TIN2 está regulada indirectamente por TRF1. A su vez TIN2 contribuye a la regulación de longitud de los telómeros, pero su papel exacto en la protección de los telómeros todavía no se ha establecido. Sin embargo, se sabe que es un componente central de la shelterina que no solo conecta TPP1/POT1 a los otros componentes sino que también estabiliza TRF1 y TRF2.
TPP1 es una proteína necesaria para el reclutamiento de la telomerasa in vivo. Además posee una función dual en la protección y la elongación de los telómeros, dando lugar a la preservación de la función del telómero y a la prevención de la aparición temprana de enfermedades degenerativas. Esta proteína presenta un papel importante en la regulación de la longitud telomérica, ya que actúa como un activador o inhibidor de la telomerasa dependiendo de la posición de POT1 en el extremo 3’ extendido.
Otro factor estructural que determina la función del telómero es la presencia de ARNs, llamados TERRAs (telomere repeat containing RNAs). Estos ARN se crean a partir de los telómeros, a través de la transcripción de las islas CpG con la actividad del promotor presente en las regiones subteloméricas. Se cree que la transcripción de TERRAs está mediada por TRF1, a partir de una interacción con la ARN polimerasa II. Funcionalmente los TERRAs están implicados en la formación de heterocromatina telomérica, la protección de los telómeros y la regulación negativa de la telomerasa, ya que pueden hibridar con hTR, el ARN de telomerasa, con alta afinidad e interactuar con la subunidad catalítica hTERT.
Los componentes de shelterina se asocian cuantitativamente con los telómeros, requieren las repeticiones TTAGGG para el montaje y están presentes en los telómeros en todo el ciclo celular. Sin embargo, la shelterina ejerce sus funciones en los telómeros a través del acople transitorio de factores accesorios. Entre estos factores asociados se destaca principalmente la tankirasa, asociada a TRF1 y TRF2. La tankirasa se une a TRF1 y añade cadenas de poli-ADP-ribosa a los residuos de Glu. Esta modificación post-traduccional conduce a una disminución en la afinidad de TRF1 para el ADN, y en la degradación proteosomal de la proteína. Por lo tanto, la tankirasa es un regulador positivo de la longitud de los telómeros a través de su acción de eliminar eficazmente TRF1 de los telómeros. La tankirasa 1 tiene un homólogo estrechamente relacionado llamado tankirasa 2; las dos moléculas comparten un grado muy alto de homología en sus dominios y una similar función.
PINX1 es un inhibidor indirecto de la telomerasa, ya que esta función se desarrolla por interacción con TRF1 cuando se encuentra asociado a la telomerasa. La unión con TRF1 es muy específica, mientras que con TRF2 no
se encontró asociación detectable. PINX1 es capaz de interactuar simultáneamente con la subunidad catalítica de la telomerasa proporcionando a la enzima un enlace físico con TRF1. Se ha demostrado que PINX1 es capaz de mediar en el control de longitud de los telómeros a través de la inhibición de la telomerasa, con el consecuente acortamiento telomérico.
También hay factores asociados a TRF2, entre los que se destacan Apollo, el complejo MRN, WRN/FEN1 y ORC complejo TERRA. La interacción de Apollo con los telómeros es completamente dependiente de TRF2, y presumiblemente contribuye a la formación del extremo 3’ extendido en la cadena líder de los telómeros, y la replicación eficaz a través del tracto telomérico. Otro factor asociado a TRF2 es el complejo MRN con una acción similar a Apollo. El complejo MRN también podría promover la elongación de los telómeros por la regulación negativa de TRF1.
WRN y FEN1 actúan como una pareja uniéndose ambos a TRF2. Las mutaciones en el locus WRN se asocian con el síndrome de Werner, un cuadro caracterizado por el envejecimiento prematuro, la alta incidencia de diabetes y enfermedades cardiovasculares, así como un fenotipo celular de senescencia prematura, alta inestabilidad cromosómica y disfunción de los telómeros.
La interacción del ORC (origin recognition complex) con el ARN TERRA genera un complejo capaz de evitar defectos replicativos a nivel telomérico. Además, la presencia de los TERRAs le brinda estabilidad a una interacción entre TRF y ORC formando un complejo ternario. El agotamiento de TERRAs conduce a un cambio en la estructura de la cromatina detectable por modificaciones de las histonas. Actualmente, se considera que TERRA es importante para el mantenimiento de la heterocromatización de los telómeros.
Además de los sitios de anclaje situados dentro de la propia telomerasa, se ha sugerido que las proteínas asociadas con la telomerasa poseen un vínculo físico con componentes del complejo shelterina, lo que proporciona nueva información sobre el mecanismo de síntesis de los telómeros.
Mantenimiento celular de los telómeros
Una función fundamental de los telómeros es la de actuar como amortiguador en la erosión de los extremos de ADN cromosómico debido al problema de la replicación terminal. Las ADN polimerasas convencionales son unidireccionales y no pueden copiar todas las bases en el extremo 3’ después de la eliminación del cebador. Como resultado, en cada ciclo de replicación el cromosoma no puede ser sintetizado por completo y se pierde el extremo 3’. De no resolverse el problema replicativo, el contenido genético completo no podría transferirse de generación en generación. Como consecuencia, todas las especies deben tener, al menos a nivel de las células germinales, un mecanismo que permita la replicación completa de sus genomas.Diferentes organismos han adquirido evolutivamente distintos métodos para prevenir la pérdida del ADN en los extremos de sus cromosomas; sin embargo, la mayoría de los mamíferos usan una retrotranscriptasa específica, denominada telomerasa.
Existen líneas celulares humanas que carecen de actividad telomerasa, pero son capaces de mantener o alargar sus telómeros por medios alternativos, a los que se denominaron ALT (alternative lenthening of telomeres). En mamíferos que exhiben actividad ALT, las secuencias de ADN se copian de un telómero a otro, lo que sugiere que este tipo de mecanismos implicarían procesos de recombinación homóloga.
Arquitectura funcional de la telomerasa
La ubicación subcelular de la telomerasa parece estar regulada por el factor TCAB1, pero se necesitan más estudios para dilucidar el significado bioquímico y molecular de la intrincada red de interacciones proteína-proteína y proteína-ácidos nucleicos dentro de la holoenzima telomerasa. Además, será importante investigar como varía la composición de la holoenzima en las etapas específicas del ciclo celular. Las células normales diploides humanas que expresan hTERT en forma transitoria, adquieren actividad telomerasa, lo que demuestra que hTERT podría ser el componente limitante necesario para la restauración de la actividad de la telomerasa.
Además de su asociación con la telomerasa, la disquerina es una proteína nucleolar altamente conservada que forma parte de una RNP nucleolar especializada en la catálisis de la pseudo-uridilación de residuos específicos en los ARN ribosomales recién sintetizadas y en los snRNA del spliceosoma.
El alargamiento de los telómeros por la telomerasa es un proceso que ocurre en diferentes etapas. En primer lugar, los nucleótidos del extremo 3’ del ADN telomérico se hibridan con el extremo de ARN molde en el interior del dominio de ARN del complejo telomerasa. La secuencia molde de 11 nucleótidos es complementaria a casi dos repeticiones teloméricas. En segundo lugar, la brecha en el extremo del molde se completa por síntesis, utilizando nucleótidos trifosfato en el sitio catalítico de la enzima (hTERT). Por último, la cadena sintetizada se transloca en dirección 5’ con el fin de permitir la formación de una nueva brecha y la repetición del ciclo.
POT 1
Este gen es miembro de la familia de la telombina y codifica una proteína nuclear implicada en el mantenimiento de los telómeros. Específicamente, esta proteína funciona como miembro de complejo multiproteico llamado telosomaque se une a las repeticiones TTAGGG de los telomeros, regulando su longitud y protegiendo al a los extremos del cromosoma derecombinacion legítima, inestabilidad cromosómica catastrófica y segregación cromosómica anormal. Se asocia un aumento anormal de la expresión en la transcripcion con la carcinogenesis gastrica y su progresión. Se han descrito variantes porsplicing alternativo.
De mi proteína se redujo a mi molécula
POT1 es una proteína de unión a cadena sencilla que se encarga de proteger a la cadena rica en GUANINA.
- Formula: C5H5N5O
GUANINA:
- Molar mass: 151.13 g/mol
- IUPAC ID: 2-amino-1H-purin-6(9H)-one
- Density: 2.20 g/cm³
- Melting point: 360 °C
- Soluble en agua: insoluble
- Propiedades físicas y químicas
- Forma: En polvo
- Color: Beige
- · Olor: Característico
- · valor pH: No aplicable.
- · Cambio de estado
- Punto de fusión /campo de fusión: >300 °C
Punto de fusión 323,15 K (50 °C - Punto de ebullición /campo de ebullición: Indeterminado.
- · Punto de inflamación: No aplicable.
- · Inflamabilidad (sólido, gaseiforme): La sustancia no es inflamable.
- · Peligro de explosión: El producto no es explosivo.
- · Límites de explosión:
- Inferior: No determinado.
- Superior: No determinado.
- · Presión de vapor: No aplicable.
- · Densidad: Indeterminado.
- · Solubilidad en / miscibilidad con
- agua: Insoluble.
- · Viscosidad:
- Dinámica: No aplicable.
- Cinemática: No aplicable.
_____________________
CARBONO: 5 X 12 = 60
HIDROGENO: 5 X 1 = 5
NITROGENO: 5 X 14 = 70
OXIGENO: 1 X 16 = 16
TOTAL= 151
CALCULA LAS PROPIEDADES DE GUANINA:
Lo que siempre forma enlaces de hidrógeno con Guanina ?
CARBONO: 5 X 12 = 60
HIDROGENO: 5 X 1 = 5
NITROGENO: 5 X 14 = 70
OXIGENO: 1 X 16 = 16
TOTAL= 151
CALCULA LAS PROPIEDADES DE GUANINA:
 Electron Density: | Bulk Density (Electron Density)=1.54 gm/cc note: Specific Gravity of Guanine =1.49 gm/cc. |
| Fermion Index: | Fermion Index = 0.46 Boson Index = 0.54 |
| Photoelectric: | PEGuanine = 0.23 barns/electron U=PEGuanine x rElectron Density= 0.35 barns/cc. |
| Radioactivity: | GRapi = 0 (Gamma Ray American Petroleum Institute Units) Guanine is Not Radioactive. |
Citosina ( C)
Guanine Disociación de Nucleotide factores de Inhibitors
Protein que inhiben la disociación de PIB de las PROTEÍNAS GTP-OBLIGATORIAS.
____________________________________________________________________________
HOJA DE SEGURIDAD!
16. Otra Información
Información de Revisión:
Jun. 2008
Negación:
_______________________________________________________________________________
ANALYTYKA provee la información contenida aquí de buena fe y no se hace responsable por su comprensión o precisión. Este documento es sólo una guía del manejo apropiado precautorio del material, por personal entrenado correctamente, para el uso de este producto. Los individuos que reciban la información deberán ejercer su juicio independiente en la determinación de la conveniencia para sus propósitos particulares. ANALYTYKA NO SE HACE RESPONSABLE NI GARANTIZA, CUALQUIERA EXPRESADO O IMPLICADO, INCLUYENDO SIN LIMITACION NINGUNA, GARANTIA DE COMERCIABILIDAD, IDEALIDAD PARA UN PROPOSITO PARTICULAR CON RESPECTO A LA INFORMACION PUESTA AQUI O SOBRE EL PRODUCTO AL CUAL LA INFORMACION SE REFIERE. EN CONFORMIDAD ANALYTYKA NO SE HACE RESPONSABLE POR DAÑOS RESULTADO DEL USO DE O LA CONFIABILIDAD DE ESTA INFORMACION.
BIBLIOGRAFIA:
ARTÍCULO ESPECIAL
TELOMERASA Y TELÓMERO: SU ESTRUCTURA Y DINÁMICA EN SALUD Y ENFERMEDAD
DIEGO L. MENGUAL GÓMEZ, ROMINA G. ARMANDO, HERNÁN G. FARINA, DANIEL E. GÓMEZ
Laboratorio de Oncología Molecular, Departamento de Ciencia y Tecnología,
Universidad Nacional de Quilmes, Buenos Aires, Argentina
http://webmineral.com/data/Guanine.shtml#.VEQNpmd5PaZ
Guanine Disociación de Nucleotide factores de Inhibitors
Protein que inhiben la disociación de PIB de las PROTEÍNAS GTP-OBLIGATORIAS.
____________________________________________________________________________
HOJA DE SEGURIDAD!
1. Identificación del Producto
| Identificación de la sustancia o del preparado | |
Denominación:
Guanina | |
| Uso de la sustancia o preparado: | |
Para usos de laboratorio, análisis, investigación y química fina.
| |
2. Composición/Información de Ingredientes
Denominación: Guanina
Fórmula: C5H5N5O M.=151,13 CAS [73-40-5] Número CE (EINECS): 200-799-8 |
3. Identificación de Riesgos
Sustancia no peligrosa.
|
4. Medidas de Primeros Auxilios
| Indicaciones generales: | |
En caso de pérdida del conocimiento nunca dar a beber ni provocar el vómito.
| |
| Inhalación: | |
Ir al aire fresco. En caso de que persista el malestar, pedir atención médica.
| |
| Contacto con la piel: | |
Lavar abundantemente con agua y jabón. Quitarse las ropas contaminadas. En caso de irritación, pedir atención médica.
| |
| Ojos: | |
Lavar con agua abundante (mínimo durante 15 minutos), manteniendo los párpados abiertos. Pedir atención médica.
| |
| Ingestión: | |
Beber agua abundante. En caso de malestar, pedir atención médica.
|
5. Medidas para Combatir Incendios
| Medios de extinción adecuados: | |
Agua pulverizada. Dióxido de carbono (CO2). Espuma. Polvo seco.
| |
| Medios de extinción que NO deben utilizarse: | |
-----
| |
| Riesgos especiales: | |
Combustible. Mantener alejado de fuentes de ignición. En caso de incendio pueden formarse vapores tóxicos de NOx.
| |
| Equipos de protección: | |
Ropa y calzado adecuados. Equipo de respiración autónomo.
|
6. Medidas para Liberación Accidental
| Precauciones individuales: | |
Evitar el contacto con la piel, los ojos y la ropa. No inhalar el polvo. Procurar una ventilación apropiada.
| |
| Precauciones para la protección del medio ambiente: | |
-----
| |
| Métodos de recogida/limpieza: | |
Recoger en seco y depositar en contenedores de residuos para su posterior eliminación de acuerdo con las normativas vigentes. Limpiar los restos con agua abundante.
|
7. Manejo y Almacenaje
| Manipulación: | |
Asegurar una buena ventilación y renovación de aire en el local.
| |
| Almacenamiento: | |
Recipientes bien cerrados. En lugar fresco, seco y bien ventilado.
|
8. Controles para Exposición/Protección Personal
| Medidas técnicas de protección: | |
Asegurar una buena ventilación y renovación de aire del local.
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| Control límite de exposición: | |
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| Protección respiratoria: | |
En caso de formarse polvo, usar equipo respiratorio adecuado.
| |
| Protección de las manos: | |
Usar guantes apropiados.
| |
| Protección de los ojos: | |
Usar gafas apropiadas.
| |
| Medidas de higiene particulares: | |
Quitarse las ropas contaminadas. Lavarse las manos antes de las pausas y al finalizar el trabajo. No inhalar la sustancia. No comer, beber ni fumar en el lugar de trabajo. Evitar la formación de polvo.
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| Controles de la exposición del medio ambiente: | |
Cumplir con la legislación local vigente sobre protección del medio ambiente.
| |
El proveedor de los medios de protección debe especificar el tipo de protección que debe usarse para la manipulación del producto, indicando el tipo de material y, cuando proceda, el tiempo de penetración de dicho material, en relación con la cantidad y la duración de la exposición.
|
9. Propiedades Físicas y Químicas
Polvo blanco a blanco cremoso.
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Punto de fusión : 360°C
Solubilidad: Insoluble en agua |
10. Estabilidad y Reactividad
| Condiciones que deben evitarse: | |
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| Materias que deben evitarse: | |
Agentes oxidantes fuertes.
| |
| Productos de descomposición peligrosos: | |
Oxidos de nitrógeno. Monóxido de carbono. Dióxido de carbono.
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| Información complementaria: | |
-----
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11. Información Toxicológica
| Toxicidad aguda: | |
-----
| |
| Efectos peligrosos para la salud: | |
Por contacto ocular: Puede provocar irritaciones.
Por ingestión e inhalación: Puede provocar irritaciones. En contacto con la piel: Puede provocar irritaciones. Observar las precauciones habituales en el manejo de productos químicos. |
12. Información Ecológica
| Movilidad : | |
-----
| |
| Ecotoxicidad : | |
12.2.1 - Test EC50 (mg/l) :
----- 12.2.2 - Medio receptor : Riesgo para el medio acuático = ---- Riesgo para el medio terrestre = ---- 12.2.3 - Observaciones : Datos ecotóxicos no disponibles. | |
| Degradabilidad : | |
12.3.1 - Test : DBO5 = -----
12.3.2 - Clasificación sobre degradación biótica : DBO5/DQO Biodegradabilidad = ----- 12.3.3 - Degradación abiótica según pH : ----- 12.3.4 - Observaciones : Datos no disponibles. | |
| Acumulación : | |
12.4.1 - Test :
----- 12.4.2 - Bioacumulación : Riesgo = ----- 12.4.3 - Observaciones : Datos no disponibles. | |
| Otros posibles efectos sobre el medio natural : | |
Manteniendo las condiciones adecuadas de manejo no cabe esperar problemas ecológicos.
|
13. Consideraciones para Disposición
| Sustancia o preparado: | |
En America Latina no están establecidas pautas homogéneas para la eliminación de residuos químicos, los cuales tienen carácter de residuos especiales, quedando sujetos su tratamiento y eliminación a los reglamentos internos de cada país. Por tanto, en cada caso, procede contactar con la autoridad competente, o bien con los gestores legalmente autorizados para la eliminación de residuos.
| |
| Envases contaminados: | |
Los envases y embalajes contaminados de sustancias o preparados peligrosos, tendrán el mismo tratamiento que los propios productos contenidos.
|
14. Información para Transporte
---
|
15. Información Regulatoria
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|
16. Otra Información
Información de Revisión:
Jun. 2008
Negación:
_______________________________________________________________________________
ANALYTYKA provee la información contenida aquí de buena fe y no se hace responsable por su comprensión o precisión. Este documento es sólo una guía del manejo apropiado precautorio del material, por personal entrenado correctamente, para el uso de este producto. Los individuos que reciban la información deberán ejercer su juicio independiente en la determinación de la conveniencia para sus propósitos particulares. ANALYTYKA NO SE HACE RESPONSABLE NI GARANTIZA, CUALQUIERA EXPRESADO O IMPLICADO, INCLUYENDO SIN LIMITACION NINGUNA, GARANTIA DE COMERCIABILIDAD, IDEALIDAD PARA UN PROPOSITO PARTICULAR CON RESPECTO A LA INFORMACION PUESTA AQUI O SOBRE EL PRODUCTO AL CUAL LA INFORMACION SE REFIERE. EN CONFORMIDAD ANALYTYKA NO SE HACE RESPONSABLE POR DAÑOS RESULTADO DEL USO DE O LA CONFIABILIDAD DE ESTA INFORMACION.
BIBLIOGRAFIA:
ARTÍCULO ESPECIAL
TELOMERASA Y TELÓMERO: SU ESTRUCTURA Y DINÁMICA EN SALUD Y ENFERMEDAD
DIEGO L. MENGUAL GÓMEZ, ROMINA G. ARMANDO, HERNÁN G. FARINA, DANIEL E. GÓMEZ
Laboratorio de Oncología Molecular, Departamento de Ciencia y Tecnología,
Universidad Nacional de Quilmes, Buenos Aires, Argentina
http://webmineral.com/data/Guanine.shtml#.VEQNpmd5PaZ
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